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Micron Document

<!DOCTYPE html>

<title>Plasmin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Plasmin</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Plasmin

</th></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">791 = 561+230 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Pr%C3%A4kursor-Proteine" title="Präkursor-Proteine">Präkursor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Plasminogen (791 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">AA</a>)

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P00747">P00747</a></li>

<li><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>: <span title="Untervorlage eingebunden: CASRN"></span><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=9001-90-5">9001-90-5</a><span class="editoronly" style="display:none;"></span></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=3.4.21.7">3.4.21.7</a>, <a href="Peptidase" class="mw-redirect" title="Peptidase">Peptidase</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="MEROPS" title="MEROPS">MEROPS</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">proteolytische Spaltung

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">hauptsächlich Fibrin

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">lösliche Fibrinbestandteile

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Euteleostomi" title="Euteleostomi">Euteleostomi</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Hausmaus

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>

</td>

</td>

<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000059481;db=core">ENSMUSG00000059481</a></small></small></span>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche

</td>

</td>

</p>

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span><b>Plasmin</b> ist ein <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a> aus der Gruppe der <a href="Peptidase" class="mw-redirect" title="Peptidase">Peptidasen</a>, das viele Proteine im <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Blutplasma</a> spalten und abbauen kann. Diese Eigenschaft wird besonders am <a href="Fibrin" title="Fibrin">Fibrin</a> in <a href="Thrombus" title="Thrombus">Blutgerinnseln</a> wirksam. Der dabei ablaufende Prozess wird <a href="Fibrinolyse" title="Fibrinolyse">Fibrinolyse</a> (<i>Fibrinspaltung</i>) genannt.

</p><p>Plasmin ist eine <a href="Serinproteinase" class="mw-redirect" title="Serinproteinase">Serinproteinase</a>, die aus dem Vorläufer <b>Plasminogen</b> gebildet wird.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte">Geschichte</h2></div>

<p>Kenneth M. Moser (* 1929) berichtete 1951 davon, dass Plasmin bei akuter tiefsitzender <a href="Thrombophlebitis" title="Thrombophlebitis">Thrombophlebitis</a> angewendet werden kann. Er nutzte die <a href="Perkutan" title="Perkutan">lokale Applikation</a>. 1955 verabreichte <a href="William_S._Tillett" title="William S. Tillett">William Smyth Tillett</a> es zum ersten Mal <a href="Intraven%C3%B6s" title="Intravenös">intravenös</a>.<sup id="cite_ref-:0_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Auch in den Jahren 1956 und 1957 therapierte Eugene E. Cliffton <a href="Thrombophlebitis" title="Thrombophlebitis">Thrombophlebitis</a> erfolgreich mit Plasmin.<sup id="cite_ref-:0_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>1967 fand A. L. Dechter die <a href="Analgesie" class="mw-redirect" title="Analgesie">analgetische</a> Wirkung des Stoffes bei wiederholter <a href="Intraven%C3%B6s" title="Intravenös">intravenöser</a> Gabe. Und A. P. Fletcher nutzte es zur Behandlung von <a href="Tuberkulose" title="Tuberkulose">tuberkulöser</a> <a href="Meningitis" title="Meningitis">Meningitis</a>.<sup id="cite_ref-:0_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Plasminogen">Plasminogen</h2></div>

<p>Plasmin wird in einer Vorstufe als <i>Plasminogen</i> von der <a href="Leber" title="Leber">Leber</a> synthetisiert und in die Blutbahn ausgeschüttet und ist als solches auch messbar. Plasminogen hat eine biologische Halbwertszeit von 2,2 Tagen.

Freies, aktives Plasmin ist im normalen Blut nicht oder nur in geringster Menge nachweisbar.

</p><p>Plasminogen wird aus <a href="Citratblut" title="Citratblut">Citratblut</a> bestimmt. Der Normalwert im Blut liegt bei:

</p>

<ul><li>Plasminogen-Aktivität 85–110 %</li>

<li>Plasminogen-Konzentration 0,2 g/l</li></ul>

<p>Menschliches Plasminogen ist auch der erste Marker gewesen, der durch seine spezifische Bindung verlässlich zwischen pathologisch gefaltetem <a href="Prion" title="Prion">Prionprotein</a> (PrPSc) und der normalen zellulären Form des Proteins (PrPC) unterscheiden kann.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<p>Die Hauptaufgabe des Plasmins ist die <i><a href="Fibrinspaltung" class="mw-redirect" title="Fibrinspaltung">Fibrinspaltung</a></i>. Man kann Plasmin als die <i>Fibrin-Schere im Gerinnungssystem</i> bezeichnen. Das <a href="Thrombin" title="Thrombin">Thrombin</a> wäre dann das Gegenteil, nämlich der Webstuhl der Fibringerinnung.

</p><p>Auch die lösliche Vorstufe des Fibrins, das <a href="Fibrinogen" title="Fibrinogen">Fibrinogen</a>, wird durch Plasmin in Fibrinogenspaltprodukte zerteilt. Die Fibrin(ogen)-Spaltprodukte hemmen ihrerseits die Fibrinvernetzung.

</p><p>Die Spezifität des Plasmins gegenüber Fibrin resultiert aus der Tatsache, dass sich Plasminogen während der Gerinnung an Fibrinfäden heftet und erst dort aktiviert wird.

</p><p>Serinproteasen wie das Plasmin entfalten irreversible Wirkungen. Dies steht im Gegensatz zu den meisten anderen Enzymen, die biochemische Reaktionen in beide Richtungen <a href="Katalyse" title="Katalyse">katalysieren</a>.

</p><p>Als Serin-Protease besitzt auch Plasmin in seiner Aminosäuresequenz die sogenannte <i><a href="Katalytische_Triade" title="Katalytische Triade">katalytische Triade</a></i>

</p>

<ul><li><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> 195,</li>

<li><a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> 57 und</li>

<li><a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> 102</li></ul>

<p>Plasmin wirkt <i>autokatalytisch</i> d. h., es wandelt weitere Moleküle von Plasminogen in aktives Plasmin um: Das Proenzym ist also Substrat des aktivierten Enzyms.

</p>

<pre> t-PA (Plasminogenaktivatoren)

u-PA

↓

Plasminogen → Plasmin

↓

Fibrin → Fibrinspaltprodukte

</pre>

<p>Neben seiner fibrinolytischen Aktivität kann Plasmin verschiedene andere <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> spalten:

</p>

<ul><li>Es aktiviert <a href="Kollagenase" class="mw-redirect" title="Kollagenase">Kollagenasen</a>,</li>

<li>Es aktiviert einige Mediatoren des <a href="Komplementsystem" title="Komplementsystem">Komplementsystems</a></li>

<li>Es verdünnt die Wand des Graafschen Follikels am Beginn der <a href="Ovulation" class="mw-redirect" title="Ovulation">Ovulation</a></li>

<li>Es löst Fibrin, <a href="Fibronektin" title="Fibronektin">Fibronektin</a>, <a href="Thrombospondin" title="Thrombospondin">Thrombospondin</a>, Laminin und den <a href="Von-Willebrand-Faktor" title="Von-Willebrand-Faktor">Von-Willebrand-Faktor</a> (vWF) auf.</li></ul>

<p>Plasmin ist außerdem ein sehr wirksamer Aktivator von Monozyten.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei der Rückbildung der weiblichen Brust nach dem Abstillen spielt das Plasminogen-/Plasmin-System eine wichtige Rolle.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Generell gerät Plasmin und Plasminogen in gewissen Mengen aus dem Blut in die Milch, was auch in Kuh-, Schaf und Ziegenmilch vor allem für die Produktion von Käse eine Bedeutung hat, da durch die proteolytische Aktivität von Plasmin bestimmte Spaltprodukte mit einem spezifischen Aroma entstehen.

</p><p>Die Wirksamkeit von oralem Plasmin als tumorhemmender Stoff ist unbewiesen und unwahrscheinlich, da Plasmin durch die Verdauung zerstört wird.

</p><p>Tumorzellen selbst dagegen nutzen ihrerseits produziertes Plasmin dazu, den andernfalls ihre <a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a> auslösenden <a href="https://en.wikipedia.org/wiki/en:Fas_ligand" class="extiw external" title="w:en:Fas ligand">Fas-Liganden</a> des körpereigenen Immunsystems zu <a href="Proteolyse" title="Proteolyse">proteolysieren</a> und sich so am Leben zu erhalten.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aktivierung">Aktivierung</h2></div>

<p>Plasminogen wird durch folgende Stoffe aktiviert:

</p>

<ul><li>Gewebsplasminogenaktivator (= <a href="Gewebespezifischer_Plasminogenaktivator" title="Gewebespezifischer Plasminogenaktivator">tissue plasminogen activator</a>) tPA,</li>

<li><a href="Urokinase" title="Urokinase">Urokinase</a> Plasminogen activator (uPA)</li>

<li><a href="Streptokinase" title="Streptokinase">Streptokinase</a></li>

<li><a href="Fibrin" title="Fibrin">Fibrin</a> (Faktor Ia)</li>

<li>Gerinnungs<a href="Faktor_XII" class="mw-redirect" title="Faktor XII">Faktor XII</a> (Hageman factor).</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Inaktivierung">Inaktivierung</h2></div>

<p>Es wird durch folgende Stoffe inaktiviert:

</p>

<ul><li>natürlich

<ul><li>Alpha 2-antiplasmin, ein Serinproteasehemmer</li>

<li><a href="Alpha-2-Globulin" title="Alpha-2-Globulin">Alpha-2-Makroglobulin</a></li></ul></li>

<li>medikamentös

<ul><li><a href="Aprotinin" title="Aprotinin">Aprotinin</a></li>

<li><a href="%CE%95-Aminocaprons%C3%A4ure" title="Ε-Aminocapronsäure">ε-Aminocapronsäure</a></li>

<li><a href="Para-Aminomethylbenzoes%C3%A4ure" title="Para-Aminomethylbenzoesäure"><i>para</i>-Aminomethylbenzoesäure</a> (<i>PAMBA</i>)</li>

<li><a href="Tranexams%C3%A4ure" title="Tranexamsäure">Tranexamsäure</a></li></ul></li></ul>

<p>ε-Aminocapronsäure, <i>para</i>-Aminomethylbenzoesäure und Tranexamsäure zählen zu den <i>ε-Aminocarbonsäuren</i>. Dies sind synthetische Stoffe, die dem Lysin ähneln. Sie blockieren den Lysinbindungsplatz am Plasmin, der für die Enzymwirkung des Plasmins essentiell ist.

</p><p>Mangel an Plasmin kann zu <a href="Thrombose" title="Thrombose">Thrombosen</a> führen, da dann die Gerinnselauflösung nicht richtig funktioniert. <a href="Arsen" title="Arsen">Arsen</a> blockiert die Produktion von Plasmin und entfaltet darüber einen Teil seiner chronischen Toxizität an den Gefäßen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Varianten">Varianten</h2></div>

<p>Eine verkürzte Variante des Plasmins (<a href="Ocriplasmin" title="Ocriplasmin">Ocriplasmin</a>) wird in der Augenheilkunde verwendet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>David M. Waisman (Herausgeber): <i>Plasminogen: Structure, Activation, and Regulation</i>. Springer US, 2003, ISBN 0-306-47699-1</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

/* start https://de.wikipedia.org/ */

.mw-parser-output .webarchiv-memento a{color:inherit}

/* end https://de.wikipedia.org/ */

</style><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20060117141902/http://www.unizh.ch/forschung/aktuell/2000_/aguzzi/prionen.html">Basis für neuen diagnostischen Test von Prionerkrankungen</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 17. Januar 2006 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>) – Plasminogen als Prionenmarker</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20070724034331/http://omega.omrf.ouhsc.edu/zhangc/images/pg-pm2.gif">Abbildung der Struktur</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 24. Juli 2007 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.bioscience.org/2001/v6/d/lijnen/fig1.jpg">Abbildung der Interaktion von Antiplasmin 2 mit Plasmin</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-:0-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_1-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text"><a href="Wolf-Dieter_M%C3%BCller-Jahncke" title="Wolf-Dieter Müller-Jahncke">Wolf-Dieter Müller-Jahncke</a>, <a href="Christoph_Friedrich_(Pharmaziehistoriker)" title="Christoph Friedrich (Pharmaziehistoriker)">Christoph Friedrich</a>, Ulrich Meyer: <cite style="font-style:italic">Arzneimittelgeschichte</cite>. 2., überarbeitete und erweiterte Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft mbH, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>117</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Plasmin&rft.au=Wolf-Dieter+M%C3%BCller-Jahncke%2C+Christoph+Friedrich%2C+Ulrich+Meyer&rft.btitle=Arzneimittelgeschichte&rft.date=2005&rft.edition=2.%2C+%C3%BCberarbeitete+und+erweiterte+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783804721135&rft.pages=117&rft.place=Stuttgart&rft.pub=Wissenschaftliche+Verlagsgesellschaft+mbH" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20050508092400/http://www.uni-ulm.de/klinik/nhk/dept/research/projekte_Syrovets_neu1.htm">Forschungsprojekte Universität Ulm</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 8. Mai 2005 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>).</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20060115111510/http://animsci.agrenv.mcgill.ca/servers/anbreed/involute/plasmin.htm">Mammary Involution, Plasminogen/Plasmin System</a> (<span class="webarchiv-memento"><a href="Webarchivierung#Begrifflichkeiten" title="Webarchivierung">Memento</a></span> vom 15. Januar 2006 im <i><a href="Internet_Archive" title="Internet Archive">Internet Archive</a></i>).</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.tagesschau.de/wissen/forschung/affen-krebs-100.html"><i>Wieso Affen seltener Krebs bekommen als Menschen</i></a>; <a href="Tagesschau.de" title="Tagesschau.de">tagesschau.de</a>, 20.07.2025, zuletzt abgerufen am 20. Juli 2025.</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/s41467-025-60990-0"><i>Evolutionary regulation of human Fas ligand (CD95L) by plasmin in solid cancer immunotherapy</i></a>; <a href="Nature" title="Nature">Nature</a>, 1. Juli 2025, zuletzt abgerufen am 20. Juli 2025.</span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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</div>

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